Біологічно активні речовини

I. Введення.

До біологічно активних речовин відносяться: ферменти, вітаміниі гормони. Це життєво важливі і необхідні з'єднання, кожне з якихвиконує незамінну і дуже важливу роль у життєдіяльності організму.

Переварювання і засвоєння харчових продуктів відбувається за участюферментів. Синтез і розпад білків, нуклеїнових кислот, ліпідів, гормонів іінших речовин у тканинах організму є також сукупністьферментативних реакцій. Втім, і будь-який функціональний прояв живогоорганізму - дихання, м'язова скорочення, нервово-психічна діяльність,розмноження і т.д. - Теж безпосередньо пов'язані з дієювідповідних ферментних систем. Іншими словами, без ферментів немає життя.
Їх значення для людського організму не обмежується рамкаминормальної фізіології. В основі багатьох захворювань людини лежать порушенняферментативних процесів.

Вітаміни можуть бути віднесені до групи біологічно активнихз'єднань, що надають свою дію на обмін речовин в нікчемнихконцентраціях. Це органічні сполуки різної хімічної структури,які необхідні для нормального функціонування практично всіхпроцесів в організмі. Вони підвищують стійкість організму до різнихекстремальних чинників і інфекційних захворювань, сприяютьзнешкодження та виведення токсичних речовин і т.д.

Гормони - це продукти внутрішньої секреції, які виробляютьсяспеціальними залозами або окремими клітинами, виділяються в кров ірозносяться по всьому організму в нормі викликаючи певний біологічнийефект.

Самі гормони безпосередньо не впливають на будь-які реакції клітини.
Тільки зв'язавшись з певним, властивим тільки йому рецепторомвикликається певна реакція.

Нерідко гормонами називають і деякі інші продукти обмінуречовин, що утворюються в усіх [напр. вуглекислота] або лише в деяких
[напр. ацетилхолін] тканинах, що володіють більшою чи меншою міроюфізіологічною активністю і беруть участь у регуляції функційорганізму тварин Однак таке широке тлумачення поняття "гормони"позбавляє його будь-якої якісної специфічності. Терміном "гормони" слідпозначати тільки ті активні продукти обміну речовин, які утворюються вспеціальних утвореннях - залозах внутрішньої секреції. Біологічноактивні речовини, які утворюються в інших органах і тканинах,прийнято називати "парагормонамі", "гістогормонамі", "біогеннимистимуляторами ".

Біологічно активні продукти обміну речовин утворюються і врослинах, але відносити ці речовини до гормонів зовсім не правильно.

А тепер познайомимося з кожною групою речовин, що входить досклад біологічно активних, окремо.

II. Ферменти.

1.Історія відкриття.

В основі всіх життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій.
Вони йдуть в організмі без застосування високої температури і тиску, тобто вм'яких умовах. Речовини, які окисляються в клітинах людини ітварин, згоряють швидко й ефективно, збагачуючи організм енергією ібудівельним матеріалом. Але ті ж речовини можуть роками зберігатися як уконсервованому [ізольованому від повітря] вигляді, так і на повітрі вприсутності кисню. Можливість швидкого перетравлення продуктів у живомуорганізмі здійснюється завдяки присутності в клітках особливихбіологічних каталізаторів - ферментів.

Термін "фермент" (fermentum по-латині означає "бродило",
"закваска") був запропонований голландським вченим Ван-Гельмонт на початку XYIIстоліття. Так він назвав невідомий агент, який бере активну участь упроцесі спиртового бродіння.

Експериментальне вивчення ферментативних процесів почалося в XYIIIстолітті, коли французький натураліст Р. Реомюр поставив досліди,щоб з'ясувати механізм перетравлення їжі в шлунку хижих птахів. Він дававхижим птахам ковтати шматочки м'яса, укладені в просвердленуметалеву трубочку, яка була прикріплена до тонкої ланцюжку. Черезкілька годин трубочку витягали зі шлунка птиці і з'ясувалося, що м'ясочастково розчинилася. Оскільки воно знаходилося в трубочці і не моглопіддаватися механічному подрібнення, природно було припустити, щона нього впливав шлунковий сік. Це припущення підтвердивіталійський натураліст Л. Спаланцані. У металеву трубочку,яку заковтували хижі птахи, Л. Спаланцані поміщав шматочок губки.
Після витягання трубки з губки вичавлювали шлунковий сік. Потім нагрівалим'ясо в цьому соку, і воно повністю в ньому "розчинялося".

Значно пізніше (1836р) Т. Шванн відкрив в шлунковому соку ферментпепсин (від грецького слова pepto - "варю") під впливом якого івідбувається перетравлення м'яса в шлунку. Ці роботи послужили початкомвивчення так званих протеолітичних ферментів.

Важливою подією в розвитку науки про ферменти з'явилися роботи К.С.
Кіргоффа. У 1814 р. дійсний член Петербурзької Академії наук
К. С. Кіргофф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахаридкрохмаль в дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював буряковийцукор на моносахариди - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження вферментологіі. Хоча на практиці застосування ферментативних процесів буловідоме з незапам'ятних часів (зброджування винограду, сироваріння іін)

У різних виданнях застосовуються два поняття: "ферменти" і "ензими".
Ці назви ідентичні. Вони позначають одне і теж - біологічнікаталізатори. Перше слово перекладається як "закваска", друге - "удріжджах ".

Довгий час не представляли, що відбувається в дріжджах, яка сила,присутня в них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися впростіші. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, щодріжджі - це скупчення великої кількості мікроорганізмів, яківикористовують цукор у якості свого основного поживної речовини. Іншимисловами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладатицукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори,не укладені в живу клітину, а вільно "живуть" поза нею. Наприклад, вонибули знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку зцим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власнеферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони
"організовані". А "неорганізовані" каталізатори, які можуть працюватипоза клітиною, називали ензимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і
"неживих" ензимів пояснювалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму іматеріалізму в природознавстві. Точки зору вчених розділилися.
Основоположник мікробіології Л. Пастер стверджував, що діяльністьферментів визначається життям клітки. Якщо клітку зруйнувати, топрипинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лібіх розвиваличисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів незалежить від існування клітки.

У 1871 р. російський лікар М.М. Манассеіназруйнувала дріжджові клітини, розтираючи їх річковим піском. Клітиннийсік, відділений від залишків кліток, зберігав своюздатність зброджувати цукор. Через чверть століття німецький учений Е.
Бухнер отримав безклітинним сік пресуванням живих дріжджів підтиском до 5 * 10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджів,зброджувати цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):

фермент

C6H12O6 ---> 2C2H5OH + 2CO2

Роботи А.Н. Лебедєва по дослідженню дріжджовихкліток і праці інших учених поклали кінець вітаїстичноюпредставлення в теорії біологічного каталізу, а терміни
"фермент" і "ензим" стали застосовувати як рівнозначні.

2.Свойства ферментів.

Будучи білками, ферменти мають всі їх властивостями. Разом з тимбіокаталізатора характеризуються низкою специфічних якостей, тежщо випливають з їх білкової природи. Ці якості відрізняють ферменти відкаталізаторів звичайного типу. Сюди відносяться термолабільних ферментів,залежність їх дії від значення рН середовища, специфічність і, нарешті,схильність впливу активаторів і інгібіторів.

термолабільних ферментів пояснюється тим, що температура, з одногобоку, впливає на білкову частина ферменту, наводячи при занадтовисоких значеннях до денатурації білка і зниження каталітичної функції, аз іншого боку, впливає на швидкість реакції утворення фермент -субстратного комплексу і на всі наступні етапи перетворення субстрату,що веде до посилення каталізу.

Залежність каталітичної активності ферменту від температуривиражається типової кривої. До деякого значення температури (в середньомудо 5О ° С) каталітична активність росте, причому на кожні 10 ° С приблизно в
2 рази підвищується швидкість перетворення субстрату. У той же часпоступово зростає кількість інактивованої ферменту за рахунокденатурації його білкової частини. При температурі вище 50 ° С денатураціяферментного білка різко посилюється і, хоча швидкість реакцій перетвореннясубстрату продовжує зростати, активність ферменту, що виражається кількістюперетвореного субстрату, падає.

Детальні дослідження зростання активності ферментів з підвищеннямтемператури, проведені останнім часом, показали більш складний характерцієї залежності, ніж вказано вище: у багатьох випадках вона не відповідаєправилом подвоєння активності на кожні 10 ° С в основному через поступовонаростаючих конформаційних змін в молекулі ферменту.

Температура, при якій каталітична активність ферментумаксимальна, називається його температурним оптимумом. Температурний оптимумдля різних ферментів неоднаковий. Загалом для ферментів тваринногопоходження він лежить між 40 і 50 ° С, а рослинного - між 50 і 60 ° С.
Однак є ферменти з більш високим температурним оптимумом, наприклад, упапаїну (фермент рослинного походження, що прискорює гідроліз білка)оптимум знаходиться при 8О ° С. У той же час у каталази (фермент, що прискорюєрозпад Н2О2 до Н2О і О2) оптимальна температура дії знаходиться між 0і -10 ° С, а при більш високих температурах відбувається енергійне окисленняферменту і його інактивація.

Залежність активності ферменту від значення рН середовища була встановленапонад 50 років тому. Для кожного ферменту існує оптимальне значення рНсередовища, при якому він проявляє максимальну активність. Більшістьферментів має максимальну активність в зоні рН поблизу від нейтральноїточки. У різко кислої або різко лужному середовищі добре працюють лишедеякі ферменти.

Перехід до більшою чи меншою (у порівнянні з оптимальною)концентрації водневих іонів супроводжується більш-менш рівномірнимпадінням активності ферменту.
Вплив концентрації водневих іонів на каталітичну активністьферментів полягає у впливі її на активний центр. При різних значенняхрН в реакційній середовищі активний центр може бути слабкіше або сильнішеіонізована, більше або менше екранований сусідніми з ним фрагментамиполіпептидного ланцюга білкової частини ферменту і т.п. Крім того, рН середовищавпливає на ступінь іонізації субстрату, фермент-субстратного комплексу тапродуктів реакції, дуже впливає на стан ферменту,визначаючи співвідношення в ньому катіонних і аніонних центрів, що позначаєтьсяна третинної структури білкової молекули. Остання обставиназаслуговує на особливу увагу, тому що певна третинна структурабілка-ферменту необхідна для утворення фермент-субстратного комплексу.

Специфічність - одне з найбільш видатних якостей ферментів. Еговластивість їх було відкрито ще в минулому сторіччі, коли було зробленоспостереження, що дуже близькі за структурою речовини - просторовіізомери (? - і?-метілглюкозіди) розщеплюються по ефірного зв'язку двомаабсолютно різними ферментами.

Таким чином, ферменти можуть розрізняти хімічні сполуки,відрізняються один від одного дуже незначними деталями будови, такими,наприклад, як просторове розташування метоксільного радикала і атомаводню при 1-м вуглецевому атом молекули метілглюкозіда.

За образним висловом, нерідко вживає в біохімічноїлітературі, фермент підходить до субстрату, як ключ до замка. Це знаменитеправило було сформульовано Е. Фішером в 1894 р., виходячи з того, щоспецифічність дії ферменту зумовлюється суворим відповідністюгеометричної структури субстрату та активного центру ферменту.

У 50-і роки нашого століття це зріз булозамінено гіпотезою Д. Кошланда про індукованому відповідно субстрату таферменту. Суть її зводиться до того, що просторове відповідністьструктури субстрату та активного центру ферменту створюється в момент їхвзаємодії один з одним, що може бути виряжено формулою "рукавичка --рука ". При цьому в субстраті вже деформуються деякі валентні зв'язку тавін, таким чином, готується до подальшого каталітичноговидозміні, а в молекулі ферменту відбуваються конформаційніперебудови. Гіпотеза Кошланда, заснована на припущенні гнучкості активногоцентру ферменту, задовільно пояснювала активацію та інгібуваннядії ферментів і регуляцію їхньої активності при дії різнихфакторів. Зокрема, конформаційні перебудови в ферменті в процесізміни його активності Кошланд порівнював з коливаннями павутини, коли внеї потрапила видобуток (субстрат), підкреслюючи цим крайню лабільністьструктури ферменту в процесі каталітичного акта.

В даний час гіпотеза Кошланда поступово витісняється гіпотезоютопохіміческого відповідності. Зберігаючи основні положення гіпотезивзаімоіндуцірованной налаштування субстрату та ферменту, вона фіксує увагуна тому, що специфічність дії ферментів пояснюється в першу чергувпізнавання тієї частини субстрату, яка не змінюється при каталізі. Міжцією частиною субстрату та субстратною центром ферменту виникаютьчисленні точкові гідрофобні взаємодії і водневі зв'язки.

3. Класифікація ферментіві характеристика деяких груп.

За перші в історії вивчення ферментів класифікації їх ділили на двігрупи: гідролази, що прискорюють гідролітичні реакції, і десмолази,прискорюють реакції не гідролітичного розпаду. Потім була зроблена спробарозбити ферменти на класи за кількістю субстратів, які беруть участь у реакції. УВідповідно до цього ферменти класифікували на три групи. 1.
Каталізують перетворення двох субстратів одночасно в обохнапрямках: А + В) С + D. 2. Прискорюють перетворення двох субстратів в прямійреакції і одного в зворотній: А + В) С. 3. Забезпечують каталітичневидозміна одного субстрату як в прямій, так і у зворотній реакції: А) В.

Одночасно розвивався напрямок, де в основу класифікаціїферментів був покладений тип реакції, що піддається каталітичноговпливу. Поряд з ферментами, які прискорюють реакції гідролізу
(гідролази), були вивчені ферменти, що беруть участь в реакціях переносу атоміві атомних груп (ферази), в ізомеризації (ізомерази), розщепленні (ліази),різних синтезу (синтетази) і т. д. Цей напрямок в класифікаціїферментів виявилося найбільш плідним, тому що об'єднувало ферменти вгрупи не з надуманих, формальних ознаках, а за типом найважливішихбіохімічних процесів, що лежать в основі життєдіяльності будь-якогоорганізму. За цим принципом всі ферменти поділяють на 6 класів.
1. Оксидоредуктаз - прискорюють реакції окислення - відновлення. 2.
Трансферази - прискорюють реакції переносу функціональних груп і молекулярнихзалишків. 3. Гідролази - прискорюють реакції гідролітичного розпаду. 4.
Ліази - прискорюють НЕ гідролітичні відщеплення від субстратів певнихгруп атомів з утворенням подвійного зв'язку (або приєднують групи атомівпо подвійному зв'язку). 5. Ізомерази - прискорюють просторові або структурніперебудови в межах однієї молекули. 6. Лігази - прискорюють реакціїсинтезу, пов'язані з розпадом багатих енергією зв'язків. Ці класи іпокладені в основу нової наукової класифікації ферментів.

До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, що каталізують реакціїокислення - відновлення. Окислення протікає як процес відібрання атомів
Н (електронів) від субстрату, а відновлення - як приєднання атомів Н
(електронів) до акцептор.

В клас трансфераз входять ферменти, що прискорюють реакції переносуфункціональних груп і молекулярних залишків від одного з'єднання доіншому. Це один з найбільш великих клас?? ів: він налічує близько 500індивідуальних ферментів. Залежно від характеру їх переноситеугруповань розрізняють фосфотрансферази, амінотрансферази,глікозілтрансферази, ацілтрансферази, трансферази, що переносятьодноуглеродние залишки (метилтрансферази, форм-трансферази), та ін
Наприклад, амідази прискорюють гідроліз амідів кислот. З них важливу роль убіохімічних процесах в організмі відіграють уреаза, аспарагіназа іглутаміназа.

Уреаза була одним з перших білків-ферментів, отриманими вкристалічному стані. Це однокомпонентний фермент (М = 480000),молекула його глобулярна і складається з 8 рівних субодиниць. Уреаза прискорюєгідроліз сечовини до NН3 і СО2.
Характерні риси дії ферментів класу лігази (синтетаз) виявленізовсім недавно у зв'язку зі значними успіхами у вивченні механізмусинтезу жирів, білків та вуглеводів: Виявилося, що старі уявлення проутворення цих сполук, згідно з якими вони виникають при зверненніреакцій гідролізу, не відповідають дійсності. Шляхи їх синтезупринципово інші.

Головна їхня особливість - спряженість синтезу з розпадом речовин,здатних постачати енергію для здійснення Біосинтетичними процесу.
Одним з таких природних сполук є АТФ. При відриві від її молекулиу присутності лігази одного або двох кінцевих залишків фосфорної кислотивиділяється велика кількість енергії, яка використовується для активаціїреагуючих речовин. Лігази ж каталітично прискорюють синтез органічнихз'єднань з активованих за рахунок розпаду АТФ вихідних продуктів.
Таким чином, до лігази відносяться ферменти, що каталізують підключення другз одним двох молекул, зв'язане з гідролізом пірофосфатной зв'язку вмолекулі АТФ чи іншого Нуклеозидтрифосфат.

Механізм дії лігази вивчений ще недостатньо, але, безсумнівно, вінвельми складний. У ряді випадків доведено, що одне з що беруть участь в основнійреакції речовин спочатку дає проміжне з'єднання з фрагментомрозпадається молекули АТФ, а слідом за цим вказаний проміжний продуктвзаємодіє з другим партнером основної хімічної реакції зутворенням кінцевого продукту.

По будові ферменти можуть бути однокомпонентними, простими білками, ідвокомпонентними, складними білками. У другому випадку у складі ферментіввиявляється додаткова група небілкової природи.

У різний час виникли різні найменування білкової частини ідодаткової групи в двокомпонентних ферменти.

додаткову групу, міцно пов'язану, не відділяється від білкової частини,називають простетичної групою; на відміну від цього додаткову групу,легко відділяється від апофермента і здатну до самостійногоіснування, зазвичай іменують коферментом.

Хімічна природа найважливіших коферментів була з'ясована в 30-і рокинашого сторіччя завдяки працям О. Варбурга, Р. Куна, П. Карра та ін
Виявилося, що в основному роль коферментів в двокомпонентних ферментахграють більшість вітамінів (Е, К, В1, В2, В6, В12, С та ін) абосполук, побудованих за участю вітамінів.

III. Вітаміни.

1.Загальна характеристика.

Вітаміни (від лат. YITA - життя) - група органічних сполукрізноманітної хімічної природи, необхідних для харчування людини ітварин і мають величезне значення для нормального обміну речовин іжиттєдіяльності організму Вітаміни виконують в організмі ті чи іншікаталітичні функції і потрібні в незначних кількостях в порівнянні зосновними поживними речовинами (білками, жирами, вуглеводами тамінеральними солями.)

Вступаючи з їжею, вітаміни засвоюються (асимілюються) організмом,утворюючи різні похідні з'єднання (ефірні, амідні, нуклеотидні іін) які у свою чергу, можуть з'єднуватися з білками. Поряд засиміляцією, в організмі безперервно йдуть процеси розкладання
(дисиміляції). Вітаміни, причому продукти розпаду (а іноді й малозмінені молекули вітамінів) виділяються в зовнішнє середовище.

Хвороби, які виникають внаслідок відсутності в їжі тих чи іншихвітамінів, стали називатися авитаминозами. Якщо хвороба виникаєвнаслідок відсутності кількох вітамінів, її називають полівітамінозом.
Однак типові по своїй клінічній картині авітамінози в даний часзустрічаються досить рідко. Найчастіше доводиться мати справу з відноснимнедоліком якого-небудь вітаміну; таке захворювання називаєтьсягіповітамінозом. Якщо правильно і вчасно поставлений діагноз, тоавітаміноз і особливо гіповітамінози легко вилікувати введенням в організмвідповідних вітамінів.

Надмірне введення в організм деяких вітамінів може викликатизахворювання, зване гіпервітамінозом.

В даний час багато змін в обміні речовин при авітамінозірозглядають як наслідок порушення ферментативних систем.

Багато авітамінози можна розглядати як патологічні стани,що виникають на грунті випадіння функцій тих чи інших коферментів. Однак уданий час механізм виникнення багатьох авітамінозів ще не ясний,тому поки що не представляється можливість трактувати все авітамінозияк стани, що виникають на грунті порушення функцій тих чи іншихкоферментних систем.

2. Історія відкриття вітамінів.

До другої половини 19 століття було з'ясовано, що харчова цінністьпродуктів харчування визначається вмістом в них в основному наступнихречовин: білків, жирів, вуглеводів, мінеральних солей і води. Вважалосязагальновизнаним, що якщо в їжу людини входять в певних кількостяхвсі ці поживні речовини, то вона повністю відповідає біологічнимпотребам організму. Однак, практичний досвід лікарів та клінічніспостереження здавна з безсумнівністю вказували на існування низкиспецифічних захворювань, безпосередньо пов'язаних з дефектами харчування,хоча останнє повністю відповідало зазначеним вище вимогам. Про цесвідчив також багатовікової практичний досвід учасників тривалихподорожей. Справжнім бичем для мореплавців довгий час була цинга.

Історія морських і сухопутних подорожей давала також ряд повчальнихприкладів, які вказували на те, що виникнення цинги може бутиприпинено, а цінготние хворі можуть бути вилікувані, якщо в їх їжувводити певну кількість лимонного соку або відвару хвої. Практичнийдосвід ясно вказував на те, що цинга і деякі інші хвороби пов'язані здефектами харчування, що навіть сама рясна їжа сама по собі ще далеко незавжди гарантує від подібних захворювань і що для попередження ілікування таких захворювань необхідно вводити в організм якісьдодаткові речовини, які містяться не у всякій їжі.

Основоположником вчення про вітаміни, є російський вчений Микола
Іванович Лунін, який ще в 1880 році провів вельми показові досліди,вивчаючи харчові потреби тваринного організму. Піддослідних тварин (мишей)
Лунін розділив на дві групи. В одній з них мишей годували звичайним молоком,в другій-штучним, тобто виготовленим з очищених речовин,що входять до складу молока. В результаті у другій групі миші загинули, а вперший залишалися цілком здоровими. На підставі цього Лунін зробив висновок, що:
"... Якщо неможливо забезпечити життя білками, жирами, цукром, солями іводою, то з цього випливає, що в молоці крім козячого жиру, молочногоцукру і солей, міститися ще й інші речовини, незамінні дляхарчування. »

Лише в 1905-1912 роках за кордоном були проведені аналогічні досліди,повністю підтвердили висновок Луніна.

Доказ існування вітамінів завершилося роботою польськоговченого Казимира Функа.

У 1911 році він виділив цю речовину в кристалічному вигляді
(виявилося, як потім з'ясувалося, сумішшю вітамінів); воно було доситьстійким по відношенню до кислот і витримувало, наприклад, кип'ятіння з 20% --ним розчином сірчаної кислоти. У лужних розчинах активний початок,навпаки, дуже швидко руйнувалася. За своїми хімічними властивостями церечовина належала до органічних сполук і містило аміногрупу.
Функ прийшов до висновку, що бери-бери є тільки однією з хвороб,викликаних відсутністю якихось особливих речовин в їжі.

Незважаючи на те, що ці особливі речовини присутні в їжі, якпідкреслив ще Н.І. Лунін, в малих кількостях, вони є життєвонеобхідними. Так як перший речовина цієї групи життєво необхіднихз'єднань містило аміногрупу та мало, деякими властивостями амінів,
Функ (1912) запропонував назвати весь цей клас речовин вітамінами (лат.vita - життя, vitamin - амін життя). Згодом, однак, виявилося, щобагато речовин цього класу не містять аміногрупи. Проте термін
"вітаміни" настільки міцно увійшов у побут, що змінювати його не мало вжесенсу.

В даний час вітаміни можна охарактеризувати як низькомолекулярніорганічні сполуки, які, будучи необхідною складовою частиноюїжі, присутні в ній в надзвичайно малих кількостях посравненію зосновними її компонентами.

Вітаміни-необхідний елемент їжі для людини і ряду живихорганізмів тому, що вони не сітезіруются або деякі з нихсинтезуються в недостатній кількості даним організмом. Вітаміни-церечовини, що забезпечує нормальний перебіг біохімічних і фізіологічнихпроцесів в організмі.

Першоджерелом всіх вітамінів є рослини і особливо зеленийлист, де здйбільшого утворюються вітаміни, а також провітаміни, тобторечовини, з яких вітаміни можуть утворюватися в організмі тварини.
Людина отримує вітаміни або безпосередньо з рослин, або побічно --через тваринні продукти, в яких вітаміни були накопичені з рослинноїїжі під час життя тварини. Останнім часом все більше з'ясовуєтьсяважлива роль мікроорганізмів, які синтезують деякі вітаміни і постачаютьними тварин. Так, дорослі жуйні тварини не мають потреби у вітамінахгрупи В тому, що цими вітамінами їх в достатній мірі забезпечуємікрофлора травного тракту.

3. Класифікація вітамінів.

Вітаміни ділять на дві великі групи: вітаміни розчинні в жирах, івітаміни, розчинні у воді. Кожна з цих груп містить великукількість різних вітамінів, які звичайно позначають буквами
"латинського алфавіту. Слід звернути увагу, що порядок цих букв невідповідає їх звичайному розташуванню в алфавіті і не цілкомвідповідає історичній послідовності відкриття вітамінів.

У класифікації вітамінів, що приводиться в дужках вказані найбільшхарактерні біологічні властивості даного вітаміну - його здатністьзапобігати розвитку того чи іншого захворювання. Зазвичай назвоюзахворювання передує префікс «анти», яка вказує на те, що данийвітамін попереджає або усуває це захворювання.

1.ВІТАМІНИ, РАСВОРІМИЕ в жирах.

Вітамін A (антіксерофталіческій).

Вітамін D (антирахітичним).

Вітамін E (вітамін розмноження).

Вітамін K (антігеморрагіческій)

2.ВІТАМІНИ, РАСВОРІМИЕ У ВОДІ.

Вітамін В1 (антіневрітний ).

Вітамін В2 (рибофлавін).

Вітамін PP (антіпеллагріческій).

Вітамін В6 (антідермітний).

пантотен ( антідерматітний фактор).

Біотит (вітамін Н, чинник зростання для грибків, дріжджів і бактерій, антісеборейний).

Інозит. Параамінобензойна кислота

(чинник зростання бактерій і чинник пігментації).

Фолієва кислота (антианемічний вітамін, вітамін зростання длякурчат і бактерій).

Вітамін В12 (антианемічний вітамін).

Вітамін В15 (пангамовая кислота).

Вітамін С (антіскорбутний).

Вітамін Р (вітамін проникності).

Багато хто відносить також до числа вітамінів холін іненасичені жирні кислоти з двома і більшим числом подвійних зв'язків. Всіперераховані вище розчинні у воді - вітаміни, за винятком інозиту івітамінів С і Р, містять азот в своїй молекулі, і їх частооб'єднують в один комплекс вітамінів групи В.

а.) Вітаміни розчинні у воді:

Вітамін В 2 (рибофлавін)

З'ясуванню структури вітаміну В2 допомогло спостереження того , що всі активнодействущіе на зростання препарати володіли жовтим забарвленням і жовто-зеленуфлоуресценціей. З'ясувалося, що між інтенсивністю зазначеної забарвленняі стімулірущім препарату на зростання в певних умовах єпаралелізм.

Речовина жовто-зелену флоуресценціі, розчинна у воді, виявилосядосить поширеним в природі; воно відноситься до групи природнихпігментів, відомих під назвою флавін. До них належить, наприклад,флавін молока (лактофлавін). Лактофлавін вдалося виділити в хімічночистому вигляді і довести його тотожність з вітаміном В2.

Вітамін В2-жовте Кристалічна речовина, добре розчинна у воді,руйнується при опроміненні ультрафіолетовими променями з утвореннямбіологічно неактивних з'єднань (люміфлавін у лужному середовищі і люміхромв нейтральній або кислої).

В організмі використовується для побудови активної групи численнихфлавінових ферментів, що беруть участь у вуглеводному і білковому обміні.

Вітамін В2 широко розповсюджений у всіх тваринних і рослинних тканинах.
Він зустрічається або у вільному стані (наприклад, в молоці, сітківці),або, у більшості випадків, у вигляді з'єднання, пов'язаного з білком.
Особливо багаті джерелом вітаміну В2 є дріжджі, печінка, нирки,серцевий м'яз ссавців, а також рибні продукти. Досить високимзмістом рибофлавіну відрізняються багато рослинні харчові продукти.

Щоденна потреба людини у вітаміні В2, очевидно, дорівнює
2-4 мг рибофлавіну.
Нестача вітаміну В2 призводить до поразок шкіри (дерматити), запаленнямови, губ, розширення кровоносних судин рогової оболонки, світлобоязні,помутніння зору і ін

Вітамін В2 зустрічається у всіх рослинних і тваринних тканинах, хоч і врізних кількостях. Це широке розповсюдження вітаміну В2відповідає участі рибофлавіну в багатьох біологічних процесах.
Дійсно, можна вважати твердо встановленим, що існує групаферментів, які є необхідними ланками в ланцюги каталізаторівбоілогіческого окислення, які мають в складі своєї простетичноїгрупи рибофлавін. Цю групу ферментів звичайно називають флавіновимі ферментами. До них належать, наприклад, жовтий фермент,діафораза і цітохромредуктаза. Сюди ж відносяться оксидази амінокислот,які здійснюють окисне дезаменірованіе амінокислот утваринних тканинах. Вітамін В2входіт до складу зазначених коферментів у виглядіфосфорного ефіру. Оскільки вказані флавіновие ферметни знаходяться підвсіх тканинах, то нестача у вітаміні В2 приводить до падіння інтенсивностітканинного дихання і обміну речовин в цілому, а отже, і досповільнення зростання молодих тварин.

Останнім часом було встановлено, що до складу простетичної групряду ферментів, крім флавоновой групи, входять атоми металів
(Cu, Fe, Mo).

Вітамін РР (антіпеллагріческій вітамін, нікотинамід).

При відсутності вітаміну РР (від англійського pellagra preventing) в їжіу людини виникає захворювання, що одержало назву пелагри.

ХІМІЧНА ПРИРОДА ВІТАМІНУ РР.

Аніпеллегріческім вітаміном є нікотинова кислота або її Амідов.
Нікотинова кислота була відома хімікам ще з 1867 року, але тільки
70 років по тому було встановлено, що це відносно просте і добревивчене речовина відіграє роль важливого вітаміну.

Нікотинова кислота являє собою біле кристалічнаречовина добре розчиняється у воді і спирті. При кип'ятінні іавтоклавуванню біологічна активність нікотинової кислоти незмінюється.

| +-СООН | +-COONH

| | | |

Нікотинова кислота Амід нікотинової кислоти

Активністю антіпеллагріческого вітаміну володіє як сама нікотиновакислота, так і Амід нікотинової кислоти.

Очевидно, в організмі вільна нікотинова кислота швидкоперетворюється на аміднікотіновой кислоти, який і є справжнімантіпеллагріческім вітаміном.

При введенні нікотинової кислоти людям і тваринам, що страждаютьпелагри, всі ознаки захворювання зникають.

Антіпеллагрічекій вітамін досить широко поширений в природі,завдяки чому пелагра при нормальному харчуванні зустрічається рідко.
Велика кількість вітаміну РР знаходиться в рисових висівках, де вмістйого доходить майже до 100 мг%. У дріжджах і пшеничних висівках, в печінцірогатої худоби і свиней також міститься досить значна кількістьцього вітаіна.

Рослини і деякіті мікроби, а також, мабуть, і деякітварини (щури), здатні синтезувати антіпеллагріческій вітамін ітому можуть розвиватися нормально і без надходження ззовні. В данийчас з'ясовано, що вітамін РР може синтезуватися в організмі зтриптофану, вада триптофану в харчуванні або порушення його нормальногообміну грає тому важливу роль у виникненні пеллагри.-еловек, по -Мабуть не володіє достатньою здатністю до синтезу антіпеллагріческоговітаміну, і доставка нікотинової кислоти або її Аміда з їжею необхідна,особливо при дієті, яка не містить соответствущего кількості триптофану і піридоксину, наприклад, при різкому переважанні в харчовому раціонікукурудзи (маїсу). Добова потреба в цьому вітаміні для людейобчислюється в 15-25 мг для дорослих і 15 мг для дітей.

Нікотинова кислота, точніше її аміди, грає винятково важливу рольв обміні речовин. Досить сказати, що до складу ряду коферментнихгруп, каталізірущіх тканинне дихання, входить Амід нікотинової кислоти.

Відсутність нікотинової кислоти в їжі призводить до порушення синтезуферментів, каталізірущіх окислювально-відновні реакції, і ведедо порушення механізму окислення тих чи інших субстратів тканинного дихання.

Надлишок нікотинової кислоти виводиться з організму з сечею у виглядіголовним чином N1-метілнікотінаміда і частково деяких інших їїпохідних.

| + - COONH

| |

N1-метілнікотінаміда

Вітамін С (аскорбінова кислота).

До числа найбільш відомих з давніх часів захворювань,що виникають на грунті дефектів в харчуванні, відноситься цинга, або скорбут. Усередині століття в Європі цинга була однією з найстрашніших хвороб, який бравНайбільше число жертв цинга забирала вмогилу в зимовий та весняний час року, коли населення європейських країнбуло позбавлене можливості отримувати в достатній кількості свіжі овочі тафрукти.

Остаточно питання про причини виникнення і способів лікуванняцинги був дозволений експерементально лише в 1907-1912 рр.. в дослідах наморських свинок. Виявилося, що морські свинки, подібно до людей, схильнізахворюванню цингу, яка розвивається на грунті недоліків у харчуванні.

Стало очевидним, що цинга виникає при відсутності в їжі особливогофактора. Цей фактор, що оберігає від цинги, отримав назву вітаміну С,антіцінготного, або антіскорбутного, вітаміну. Склад С6Н8О6; маєокислювально-відновлювальні властивості. У багатьох рослинах бере участь удихальному прцессе як проміжний переносник водню; у тваринтканинах наявність цієї функції у вітаміну не встановлено. Має відношення доутворенню міжклітинної склеюючу речовини - колагену. Вітамінрозчинний у воді і спиртах. Дуже чутливий до окислення, особливо припідвищеній температурі і наявності слідів важких металів (особливо міді).
При звичайній варінні овочів руйнується приблизно одна третина вітаміну С; призберіганні готових овочевих страв втрати збільшуються. Зберігається приквашенні п