Білковий баланс організму
Реферат з дисципліни валеологія
Красноярський державний технічний університет
Усть-Ілімськ 2004
Вступ
В
своєму рефераті я розгляну білки, їх роль у життєдіяльності організму,
білковий баланс організму.
Білки
- Високомолекулярні органічні сполуки, біополімери, побудовані з 20
видів L-амінокислотних залишків, з'єднаних в певній послідовності
у довгі ланцюги. Молекулярна маса білків варіюється від 5 тис. до 1 млн.
Назва «білки» вперше було дано речовині пташиних яєць, згортати при
нагріванні в білу нерозчинну масу. Пізніше цей термін був поширений
на інші речовини з подібними властивостями, виділені з тварин і рослин.
Білки переважають над усіма іншими присутніми в живих організмах
сполуками, складаючи, як правило, більше половини їх сухої ваги.
Передбачається, що в природі існує кілька мільярдів індивідуальних
білків (наприклад, тільки в бактерії кишкова паличка присутні більше 3 тис.
різних білків). Білки відіграють ключову роль у процесах життєдіяльності
будь-якого організму. До числа білків відносяться ферменти, за участю яких
протікають всі хімічні перетворення в клітці (обмін речовин); вони управляють
дією генів; за їх участю реалізується дію гормонів, здійснюється
трансмембранний транспорт, у тому числі генерація нервових імпульсів; вони
є невід'ємною частиною імунної системи (імуноглобуліни) та системи
згортання крові, складають основу кісткової і сполучної тканини, беруть участь
в перетворенні і утилізації енергії і т. д.
1. Історія дослідження білків
Перші
спроби виділити білки були зроблені ще в 18 столітті. До початку 19 століття
з'являються перші роботи по хімічному вивченню білків. Французькі вчені Ж.
Л. Люссак і Л. Ж. Тенар спробували встановити елементний склад білків з
різних джерел, що поклало початок систематичним аналітичним
досліджень, завдяки яким було зроблено висновок про те, що всі білки подібні
по набору елементів, що входять до їх складу. У 1836 голландський хімік Г. Я.
Мульдер запропонував першу теорію будови білкових речовин, згідно з якою всі
білки мають якийсь гіпотетичний радикал (С40H62N10O12), пов'язаний в різних
пропорціях з атомами сірки і фосфору. Він назвав цей радикал «протеїном» (від
грец. protein - перший, головний). Теорія Мульдер сприяла збільшенню
інтересу до вивчення білків і вдосконалення методів білкової хімії. Були
розроблені прийоми виділення білків шляхом екстракції розчинами нейтральних
солей, вперше були отримані білки в кристалічній формі (гемоглобін,
деякі білки рослин). Для аналізу білків стали використовувати їх
попереднє розщеплення за допомогою кислот і лугів.
Одночасно
все більша увага стала приділятися вивченню функції білків. Й. Я. Берцеліус в
1835 першим висловив припущення про те, що вони грають роль біокаталізаторів.
Незабаром були відкриті протеолітичні ферменти - пепсин (Т. Шванн, 1836) і
трипсин (Л. Корвізар, 1856), що привернуло увагу до фізіології травлення та
аналізу продуктів, що утворюються під час розщеплення харчових речовин. Подальші
дослідження структури білка, роботи по хімічному синтезу пептидів завершилися
появою пептидного гіпотези, згідно з якою всі білки побудовані з
амінокислот. До кінця 19 століття було вивчено більшість амінокислот, що входять до
складу білків. На початку 20 століття німецький хімік Е. Г. Фішер вперше застосував
методи органічної хімії для вивчення білків і довів, що білки складаються з
амінокислот, зв'язаних між собою амідній (пептидного) зв'язком. Пізніше, завдяки
використання фізико-хімічних методів аналізу, була визначена молекулярна
маса багатьох білків, встановлена сферична форма глобулярних білків, проведений
рентгеноструктурний аналіз амінокислот і пептидів, розроблені методи
хроматографічного аналізу (див. Хроматографія). Був виділений перший білковий
гормон - інсулін (Ф. Г. Бантінг, Дж. Дж. Маклеод, 1922), доведено присутність гамма-глобулінів в антитіла, описана
ферментативна функція м'язового білка міозину (В. А. Енгельгардт, М. Н.
Любимова, 1939). Вперше в кристалічному вигляді були отримані ферменти - уреаза
(Дж. Б. Салінер, 1926), пепсин (Дж. Х. Нортрон, 1929), лізоцим (Е. П. Абрахам,
Р. Робінсон, 1937).
В
1950-х рр.. була доведена трирівнева організація білкових молекул - наявність у
них первинної, вторинної та третинної структури; створюється автоматичний
аналізатор амінокислот (С. Мур, У. Х. Стайн, 1950). У 60-х рр.. робляться
спроби хімічного синтезу білків (інсулін, Рибонуклеаза). Істотно
вдосконалювалися методи рентгеноструктурного аналізу; був створений прилад --
секвенатор (П. Едман, Г. Бегг, 1967), що дозволяв визначати послідовність
амінокислот у поліпептидного ланцюга. Наслідком цього стало встановлення
структури декількох сотень білків із різних джерел. Серед них
протеолітичні ферменти (пепсин, трипсин, хімотрипсин, субтілізін,
карбоксипептидази), міоглобін, гемоглобіни, цитохроми, лізоциму,
імуноглобуліни, гістони, нейротоксини, білки вірусних оболонок,
білково-пептидні гормони і т.д. У результаті з'явилися передумови для
вирішення актуальних проблем ензимології, імунології, ендокринології та інших
областей біологічної хімії.
В
Наприкінці 20 століття значні успіхи були досягнуті у вивченні ролі білків у ході
матричного синтезу біополімерів, розуміння механізмів їх дії в різних
процесах життєдіяльності організмів, встановлення зв'язку між їх структурою
і функцією. Величезне значення при цьому мало вдосконалення методів
дослідження, поява нових способів для розділення білків і пептидів.
Розробка ефективного методу аналізу послідовності розташування
нуклеотидів в нуклеїнових кислотах дозволила значно полегшити і прискорити
визначення амінокислотної послідовності в білках. Це виявилося можливим
тому, що порядок розташування амінокислот у білку визначається
послідовністю нуклеотидів в кодує цей білок гені (фрагменті ДНК). Отже, знаючи
розстановку нуклеотидів в цьому гені і генетичний код, можна безпомилково
передбачити, в якому порядку розташовуються амінокислоти в поліпептидного ланцюга
білка. Поряд з успіхами в структурному аналізі білків значні результати
були досягнуті у вивченні їх просторової організації, механізмів
освіти і дії надмолекулярних комплексів, у тому числі рибосом та інших
клітинних органел, хроматину, вірусів і т. д.
2.
2.1. Будова
"Під
всіх рослинах і тваринах присутня якась речовина, яка без сумніву
є, найбільш важливим з усіх відомих речовин живої природи і без
якого життя було б на нашій планеті неможлива. Ця речовина я найменовував --
протеїн ". Так писав ще в 1838 році голландський біохімік Жерар Мюльдер, який
вперше відкрив існування в природі білкових тіл і сформулював свою теорію
протеїну. Слово "протеїн" (білок) походить від грецького слова
"протейос", що означає
"займає перше місце". І справді, все живе на землі
містить білки. Вони складають близько 50% сухої маси тіла всіх організмів. У
вірусів вміст білків коливається в межах від 45 до 95%.
Білки
є одними з чотирьох основних органічних речовин живої матерії (білки,
нуклеїнові кислоти, вуглеводи, жири), але за своїм значенням і біологічним
функціям вони займають в ній особливе місце. Близько 30% всіх білків людського
тіла знаходиться в м'язах, близько 20% - в кістках і сухожиллях і близько 10% - у
шкірі. Але найважливішими білками всіх організмів є ферменти, які,
хоча і присутні в їх тілі і в кожній клітці тіла у малій кількості, тим не
менше управляють поряд істотно важливих для життя хімічних реакцій. Всі
процеси, що відбуваються в організмі: перетравлювання їжі, окислювальні реакції,
активність залоз внутрішньої секреції, м'язова діяльність і робота мозку
регулюється ферментами. Різноманітність ферментів в тілі організмів величезне. Навіть
в маленькій бактерії їх налічуються багато сотень.
Білки,
або, як їх інакше називають, протеїни, мають дуже складну будову і є
найбільш складними з живильних речовин. Білки - обов'язкова складова частина
всіх живих клітин. До складу білків входять: вуглець, водень, кисень, азот,
сірка та іноді фосфор. Найбільш характерна для білка наявність у його молекулі
азоту. Інші живильні речовини азоту не містять. Тому білок називають
азотовмісних речовин.
Основні
азотовмісні речовини, з яких складаються білки, - це амінокислоти.
Кількість амінокислот невелика - їх відомо тільки 28. Вся величезна
різноманітність що містяться в природі білків є різним
поєднання відомих амінокислот. Від їх поєднання залежать властивості та якості
білків.
Білки
грають винятково важливу роль у живій природі. Життя немислима без різних
за будовою і функцій білків. Білки - це біополімери складної будови,
макромолекули (протеїни) яких,
складаються з залишків амінокислот, з'єднаних між собою амідній (пептидного)
зв'язком. Крім довгих полімерних ланцюгів, побудованих з залишків амінокислот
(поліпептидних ланцюгів), в макромолекул білка можуть входити також залишки або
молекули інших органічних сполук. На одному кільці кожної пептидного ланцюга
є вільна або ацілірованная аміногрупи, на іншому - вільна або
амідірованная Карбоксильна група.
Кінець
ланцюга з аміногрупи називається М-кінцем, кінець ланцюга з карбоксильної групою --
З-кінцем пептидного ланцюга. Тим СО - групою однієї пептидного угруповання і NH --
групою інший пептидного угруповання легко можуть утворюватися водневі
зв'язку.
Групи,
що входять до складу радикала R амінокислот, можуть вступати у взаємодію один
з одним, з сторонніми речовинами і з сусідніми білковими та іншими молекулами,
утворюючи складні і різноманітні структури.
В
макромолекул білка входить один або кілька пептидних ланцюгів, пов'язаних один з
одним поперечними хімічними зв'язками, найчастіше через сірку (дисульфідні
містки, утворені залишками цистеїну). Хімічну структуру пептидних
ланцюгів прийнято називати первинною структурою білка або секвенцій.
Для
побудови просторової структури білка пептидні ланцюга повинні прийняти
певну, властиву даному білку конфігурацію, яка закріплюється
водневими зв'язками, що виникають між пептидними угрупованнями окремих
ділянок молекулярної ланцюга. У міру утворення водневих зв'язків пептидні
ланцюга закручуються в спіралі, прагнучи до утворення максимального числа
водневих зв'язків і відповідно до енергетично найбільш вигідною
конфігурації.
Вперше
така структура на основі рентгеноструктурного аналізу була виявлена при
вивченні головного білка волосся і вовни-кератину Полінгом американським фізиком і
хіміком. Її назвали А-структурою або А-спіраллю. На один виток спіралі
припадає по 3,6-3,7 залишків амінокислот. Відстань між витками близько 0,54
мільярдної частці метра. Будова спіралі
стабілізується внутрішньо водневими зв'язками.
При
розтягуванні спіраль макромолекули білка перетворюється в іншу структуру,
нагадує лінійну.
Але
утворення правильної спіралі часто заважають сили відштовхування або тяжіння,
що виникають між групами амінокислот, або стеріческіе перешкоди, наприклад,
за рахунок утворення пірролідінових кілець проліну і оксипролін, які
змушують пептидних ланцюг різко згинатися і перешкоджають утворенню спіралі
на деяких її ділянках. Далі окремі ділянки макромолекули білка
орієнтуються в просторі, приймаючи в деяких випадках досить витягнуту
форму, а іноді сільноізогнутую, згорнуту просторову структуру.
Просторова
структура закріплена внаслідок взаємодії радикалів R і амінокислот з
освітою дисульфідних містків, водневих зв'язків, іонних пар або інших
хімічних або фізичних зв'язків. Саме просторова структура білка
визначає хімічні та біологічні властивості білків.
В
залежно від просторової структури всі білки діляться на два великі
класу: фібрилярні (вони використовуються природою як структурний матеріал) і
глобулярні (ферменти, антитіла, деякі гормони та ін.)
Властивості
білка можуть сильно змінюватися при заміні однієї амінокислоти інший. Це
пояснюється зміною конфігурацій пептидних ланцюгів і умов утворення
просторової структури білка, яка в кінцевому рахунку визначає його
функції в організмі.
Число
амінокислотних залишків, що входять до молекули окремих білків, досить по-різному:
в інсуліні 51, в міоглобін - близько 140. Тому і відносна молекулярна
маса білків коливається в дуже широких межах - від 10 тисяч до багатьох
мільйонів На основі визначення відносної молекулярної маси і елементарного
аналізу встановлена емпірична формула білкової молекули - гемоглобіну крові
(C738H1166O208S2Fe) 4 Менша молекулярна маса може бути у найпростіших
ферментів і деяких гормонів білкової природи. Наприклад, молекулярна маса
гормону інсуліну близько 6500, а білка вірусу грипу - 320 000 000. Речовини
білкової природи (що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних між собою
пептидного зв'язком), що мають відносно меншу молекулярну масу і меншу
ступінь просторової організації макромолекули, називаються поліпептидами.
Провести різку межу між білками і поліпептидами важко. У більшості
випадків білки відрізняються від інших природних полімерів (каучуку, крохмалю,
целюлози), тим, що чистий індивідуальний білок містить тільки молекули однакового
будови і маси. Винятком є, наприклад, желатину, у складі якої
входять макромолекули з молекулярною масою 12 000 - 70000.
будовою
білків пояснюються їх вельми різноманітні властивості. Вони мають різну
розчинність: деякі розчиняються у воді, інші - у розведених розчинах
нейтральних солей, а деякі зовсім не мають властивість розчинності
(наприклад, білки покривних тканин). При розчиненні білків у воді утворюється
своєрідна молекулярно-дисперсна система (розчин високомолекулярного
речовини). Деякі білки можуть бути виділені у вигляді кристалів (білок
курячого яйця, гемоглобіну крові).
Практично
всі білки побудовані з 20 амінокислот, що належать до L-ряду, і однакових
практично у всіх організмів. Амінокислоти на білках з'єднані між собою
пептидного зв'язком-СО-NH-, яка утворюється карбоксильної і аміногрупи
сусідніх амінокислотних залишків: дві амінокислоти утворюють дипептид, в якому
залишаються вільними кінцеві Карбоксильна (-СООН) та аміногрупи (H2N-), до
яких можуть приєднуватися нові амінокислоти, утворюючи поліпептидних ланцюг.
Ділянка
ланцюга, на якому знаходиться концевая Н2N-група, називають N-кінцевим, а
протилежний йому - С-кінцевим. Величезна різноманітність білків визначається
послідовністю розташування і кількістю вхідних в них амінокислотних
залишків. Хоча чіткого розмежування не існує, короткі ланцюги прийнято
називати пептидами або олігопептиди
(від оліго ...), а під поліпептидами (білками) розуміють звичайно ланцюги, що складаються з
50 і більше амінокислот. Найчастіше зустрічаються білки, що включають 100-400
амінокислотних залишків, але відомі й такі, молекула яких утворена 1000
і більше залишками. Білки можуть складатися з декількох поліпептидних ланцюгів. У
таких білках кожна Поліпептидна ланцюг має назву субодиниці.
Денатурація білків
Порівняно
слабкі зв'язки, відповідальні за стабілізацію вторинної, третинної і четвертинної
структур білка, легко руйнуються, що супроводжується втратою його біологічної
активності. Руйнування вихідної (нативної) структури білка, зване
денатурацією, відбувається в присутності кислот і підстав, при нагріванні,
зміну іонної сили та інших впливах. Як правило, денатуровані
білки погано або зовсім не розчиняються у воді. При нетривалому дії і
швидкому усуненні денатуруючих факторів можлива ренатурації білка з повним
або частковим відновленням початкової структури та біологічних властивостей.
2.2. Класифікація білків
Складність
будови білкових молекул, надзвичайна різноманітність виконуваних ними функцій
ускладнюють створення єдиної і чіткої їх классіфікаціі, хоча спроби зробити це
робилися неодноразово, починаючи з кінця 19 століття. Виходячи з хімічного
складу білки поділяють на прості (протеїни) і складні (іноді їх називають
протеідамі).
При
гідролізі протеїнів у кислому водному розчині отримують тільки а-амінокислоти.
Гідроліз протеідов дає крім амінокислот і речовини небілкової природи
(вуглеводи, нуклеїнові кислоти, тощо); це з'єднання білкових речовин з
небілкових.
Протеїни.
Альбуміни
добре розчиняються у воді. Зустрічаються в молоці, білкові яйця і крові.
глобуліни
у воді не розчиняються, але розчинні у розведених розчинах солей. До
глобулінів належать глобуліни крові і м'язовий білок міозин.
Глутеліни
розчиняються тільки в розведених розчинах лугів. Зустрічаються в рослинах.
Склеропротеіни
- Нерозчинні білки. До склеропротеінам відносяться кератину, білок шкіри і
сполучних тканин колаген, білок натурального шовку натурального.
Протеіди
побудовані з протеїнів, сполучених з молекулами іншого типу (простетичної
групами).
Фосфопротеіди
містять молекули фосфорної кислоти, пов'язані у вигляді складного ефіру у
гідроксильної групи амінокислоти серину. До них відноситься вітеллін-білок,
що міститься в яєчному жовтку, білок молока казеїн.
глікопротеїдів
містять залишки вуглеводів. Вони входять до складу хрящів, рогів, слини.
хромопротеїдів
містять молекулу пофарбованого речовини, зазвичай типу порфіна. Найважливішим
хромопротеїдів є гемоглобін - переносник кисню, що забарвлює червоні
кров'яні тільця.
Нуклеопротеїни
- Протеїни, пов'язані з нуклеїновими кислотами. Вони є дуже
важливі з біологічної точки зору білки-складові частини клітинних ядер.
Нуклеопротеїни є найважливішою складовою частиною вірусів - збудників
багатьох хвороб.
При
з'єднанні двох або декількох амінокислот утворюється складне з'єднання
- Поліпептид. Поліпептиди, поєднуючись, утворюють ще більш складні і великі
частинки і в результаті - складну молекулу білка.
В
Залежно від виконуваних функцій розрізняють кілька класів білків. Самий
різноманітний і найбільш спеціалізований клас складають білки з
каталітичної функцією - ферменти, що володіють здатністю прискорювати хімічні
реакції, що протікають в живих організмах. У цій якості білки беруть участь у
всіх процесах синтезу та розпаду, різних з'єднанні в ході обміну речовин, у
біосинтезі білків і нуклеїнових кислот, регулювання розвитку і диференціювання
клітин. Транспортні білки мають здатність вибірково зв'язувати жирні
кислоти, гормони та інші органічні і неорганічні сполуки та іони, а
потім переносити їх з током крові і лімфи в потрібне місце (наприклад, гемоглобін
бере участь в переносі кисню від легенів до всіх клітин організму).
Транспортні білки здійснюють також активний транспорт через біологічні
мембрани іонів, ліпідів, цукрів і амінокислот. Структурні білки виконують
опорну або захисну функцію, вони беруть участь у формуванні клітинного скелета.
Найбільш поширені серед них колаген сполучної тканини, кератин волосся,
нігтів і пір'я, еластін клітин судин і багато інших. У комплексі з ліпідами
вони є структурною основою клітинних і внутрішньоклітинних мембран. Ряд
білків виконує захисну функцію. Наприклад, імуноглобуліни (антитіла)
хребетних, володіючи здатністю зв'язувати чужорідні патогенні
мікроорганізми і речовини, що нейтралізують їх хвороботворні вплив на
організм, перешкоджає розмноженню ракових клітин. Фібриноген і тромбін
беруть участь у процесі згортання крові. Багато речовин білкової природи,
виділяються бактеріями, а також компоненти отрут змій і деяких безхребетних
відносяться до числа токсинів. Деякі білки (регуляторні) беруть участь в
регуляції фізіологічної активності організму в цілому, окремих органів,
клітин або процесів. Вони контролюють транскрипцію генів і синтез білка; до їх
числа відносяться пептидного-білкові гормони, секретуються ендокринними залозами.
Запасні білки насіння забезпечують поживними речовинами початкові етапи
розвитку зародка. До них відносять також казеїн молока, альбумін яєчного білка
(овальбумін) та багато інших. Завдяки білків м'язові клітини набувають
здатність скорочуватися і зрештою забезпечувати руху організму.
Прикладом таких скорочувальних білків можуть служити актин і міозин скелетних
м'язів, а також Тубулін, що є компонентом вій і джгутиків одноклітинних
організмів, але вони забезпечують розбіжність хромосом під час ділення клітин.
Білки-рецептори є мішенню дії гормонів та інших біологічно активних
з'єднань. З їх допомогою клітиною сприймається інформація про стан зовнішньої
середовища. Вони відіграють важливу роль у передачі нервового збудження і в
орієнтованому русі клітини (хемотаксису). Перетворення і утилізація
енергії, що надходить в організм з їжею, а також енергії сонячного випромінювання
теж відбувається за участю білків біоенергетичної системи (наприклад,
зорового пігменту родопсину, цитохромів дихального ланцюга; см.
Біоенергетика). Існує також безліч білків з іншими, часом досить
незвичайними функціями (наприклад, у плазмі крові деяких антарктичних риб
містяться білки, що мають властивості антифризу).
2.3. Біосинтез білка
Вся
інформація про структуру того чи іншого білка «зберігається» у відповідних генах
у вигляді послідовності нуклеотидів і реалізується в процесі матричного
синтезу. Спочатку інформація з допомогою ферменту ДНК-залежної РНК-полімерази
передається (зчитується) з молекули ДНК на матричну РНК (мРНК), а потім у
рибосомі на мРНК, як на матриці згідно з генетичним кодом при
участю транспортних РНК, що доставляють амінокислоти, відбувається формування
поліпептидного ланцюга (див. Трансляція). Вихідні з рібоcoми синтезовані
поліпептидні ланцюга, мимовільно згортаючись, беруть властиву даному
білку конформацію і можуть піддаватися посттрансляційної модифікації.
Модифікація можуть піддаватися бічні ланцюги окремих амінокислот
(гідроксилювання, фосфорилювання і т. д.). Саме тому в коллагені,
наприклад, зустрічається гідроксипролін і гідроксилізин (див. Амінокислоти).
Модифікація може супроводжуватися і розривом поліпептидних зв'язків. Таким шляхом,
наприклад, відбувається утворення активної молекули інсуліну, що складається з двох
ланцюгів, з'єднаних дисульфідними зв'язками.
2.4. Обмін білків
Після
розщеплення білків в травному тракті амінокислоти, що утворилися
всмоктуються в кров. В кров всмоктується також незначна кількість
поліпептидів - з'єднань, що складаються з декількох амінокислот. З амінокислот
клітини нашого тіла синтезують білок, причому білок, який утворюється в
клітинах людського організму, відрізняється від спожитого білка і характерний
для людського організму.
Освіта
нового білка в організмі людини і тварин йде безперервно, тому що в
протягом всього життя замість відмерлих клітин крові, шкіри, слизової оболонки,
кишечника і т.д. створюються нові, молоді клітини. Для того, щоб клітки
організму синтезували білок, необхідно, щоб білки поступали з їжею в
травний канал, де вони піддаються розщеплення на амінокислоти, і вже
з всмокталася амінокислот буде утворений білок.
Якщо
ж, минувши травний тракт, ввести білок безпосередньо в кров, то він не
тільки не може бути використаний людським організмом, він викликає низку
серйозних ускладнень. На таке введення білка організм відповідає різким
підвищенням температури і деякими іншими явищами. При повторному введенні
білка через 15-20 днів може наступити навіть смерть при паралічі дихання, різке
порушення серцевої діяльності і загальних судомах.
Білки
не можуть бути замінені будь-якими іншими харчовими речовинами, так як синтез
білка в організмі можливий лише з амінокислот.
Для
А щоб в організмі міг відбутися синтез притаманного йому білка, необхідно
надходження всіх або найважливіших амінокислот.
З
відомих амінокислот не всі мають однакову цінність для організму. Серед них
є амінокислоти, які можуть бути замінені іншими або синтезованими в
організмі з інших амінокислот; поряд з цим є і незамінні амінокислоти,
за відсутності яких або навіть однієї з них білковий обмін в організмі
порушується.
Білки
не завжди містять усі амінокислоти: в одних білках міститься більша
кількість необхідних організму амінокислот, в інших - незначне. Різні
білки містять амінокислоти і в різних співвідношеннях.
Білки,
до складу яких входять всі необхідні організму амінокислоти, називаються
повноцінними; білки, не містять всіх необхідних амінокислот, є
неповноцінними білками.
Для
людини важливо надходження повноцінних білків, оскільки з них організм може
вільно синтезувати свої специфічні білки. Однак повноцінний білок може
бути замінений двома або трьома неповноцінними білками, які, доповнюючи один
одного, дають у сумі всі необхідні амінокислоти. Отже, для нормальної
життєдіяльності організму необхідно, щоб в їжі містилися повноцінні
білки або набір неповноцінних білків, за амінокислотним змісту рівноцінних
повноцінних білок.
Надходження
повноцінних білків з їжею украй важливо для організму, що росте, тому що в
організмі дитини не тільки відбувається відновлення відмерлих клітин, як у
дорослих, але й у великій кількості створюються нові клітини.
Звичайна
змішана їжа містить різноманітні білки, які в сумі забезпечують
потреба організму в амінокислотах. Важлива не тільки біологічна цінність
що надходять з їжею білків, але і їх кількість. При недостатній кількості
білків нормальний ріст організму припиняється або затримується, тому що
потреби у білку не покриваються через його недостатнє надходження.
До
повноцінним білок відносяться переважно білки тваринного походження,
крім желатин, що відноситься до неповноцінних білків. Неповноцінні білки --
переважно рослинного походження. Проте деякі рослини
(картопля, бобові та ін) містять повноцінні білки. Із тваринних білків
особливо велику цінність для організму становлять білки м'яса, яєць, молока та
ін
3. Функції білків в організмі
Опції
білків в організмі різноманітні. Вони значною мірою обумовлені складністю
і розмаїтістю форм і складу самих білків.
Білки
- Незамінний будівельний матеріал. Однією з найважливіших функцій білкових
молекул є пластична. Усі клітинні мембрани містять білок, роль
якого тут різноманітна. Кількість білка в мембранах складає більш
половини маси.
Багато
білки мають скорочувальної функцією. Це насамперед білки актин і міозин,
що входять у м'язові волокна вищих організмів. М'язові волокна - міофібрили --
являють собою довгі тонкі нитки, що складаються з паралельних більш тонких
м'язових ниток, оточених внутрішньоклітинної рідиною. У ній розчинені
аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необхідна для здійснення скорочення,
глікоген - живильна речовина, неорганічні солі та інші речовини,
зокрема кальцій.
Велика
роль білків у транспорті речовин в організмі. Маючи функціональні різні
групи і складну будівлю макромолекули, білки зв'язують і переносять зі струмом
крові багато з'єднань. Це насамперед гемоглобін, який переносить кисень з
легенів до клітин. У м'язах цю функцію бере на себе ще один транспортний
білок - міоглобін.
Ще
одна функція білка - запасна. До запасних білок відносять феритин - залізо,
овальбумін - білок яйця, казеїн - білок молока, зеин - білок насінь кукурудзи.
регуляторну
функцію виконують білки-гормони.
Гормони
- Біологічно активні речовини, які впливають на обмін речовин.
Багато гормонів є білками, поліпептидами або окремими амінокислотами.
Одним з найбільш відомих білків-гормонів є інсулін. Цей простий
білок складається тільки з амінокислот. Функціональна роль інсуліну багатопланова.
Він знижує вміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінці та
м'язах, збільшує утворення жирів з вуглеводів, впливає на обмін фосфору,
збагачує клітки калієм. Регуляторної функцією володіють білкові гормони
гіпофіза - залози внутрішньої секреції, зв'язаної з одним з відділів головного
мозку. Він виділяє гормон росту, при відсутності якого розвивається
карликовість. Цей гормон являє собою білок з молекулярною масою від
27000 до 46000.
Одним
з важливих і цікавих у хімічному відношенні гормонів є вазопресин. Він
пригнічує мочеобразованіе і підвищує кров'яний тиск. Вазопресин - це
октапептід циклічної будівлі з бічним ланцюгом:
регуляторну
функцію виконують і білки, що містяться в щитовидній залозі - тиреоглобуліну,
молекулярна маса яких близько 600000. Ці білки містять у своєму складі
йод. При недорозвиненні залози порушується обмін речовин.
Інша
функція білків - захисна. На її основі створена галузь науки, названа
імунологією.
В
Останнім часом в окрему групу виділені білки з рецепторній функцією. Є
рецептори звукові, смакові, світлові й ін рецептори.
Слід
згадати і про існування білкових
речовин, що гальмують дію ферментів. Такі білки володіють інгібіторної
функціями. При взаємодії з цими білками фермент утворить комплекс і
втрачає свою активність повністю або частково. Багато білки - інгібітори
ферментів - виділені в чистому вигляді і добре вивчені. Їхні молекулярні маси
коливаються в широких межах; часто вони відносяться до складних білок --
глікопротеїдів, другим компонентом яких є вуглевод.
Якщо
білки класифікувати тільки по їхніх функцій, то таку систематизацію не можна
було б вважати завершеною, тому що нові дослідження дають багато фактів,
що дозволяють виділяти нові групи білків з новими функціями. Серед них
унікальні речовини - нейропептиди (відповідальні за життєво важливі процеси:
сну, пам'яті, болю, почуття страху, тривоги).
Висновок
Білки
є найважливішими компонентами їжі тварин і людини. Харчова цінність
білків визначається вмістом в них незамінних амінокислот, які в самому
організмі не утворюються. У цьому відношенні рослинні білки менш цінні, ніж
тварини: вони біднішими лізин, метіонін і триптофан, важче перетравлюються
у шлунково-кишковому тракті. Відсутність незамінних амінокислот в їжі призводить
до важких порушень азотистого обміну. У процесі травлення білки
розщеплюються до вільних амінокислот, які після всмоктування в кишечнику
надходять у кров і розносяться до всіх клітин. Частина з них розпадається до
простих сполук з виділенням енергії, яка використовується на різні потреби клітиною,
а частина йде на синтез нових білків, властивих даному організму.
Список літератури
Дубінін
Н.П. Генетика і людина. М.2001.
Лемеза
Н.А. Біологія в екзаменаційних питаннях і відповідях. М.1997.
Маркосян
А.А. Фізіологія. Ростов 1998.
Товарніцкий
В. І. Молекули і віруси. М. 2000.
Енциклопедія
«Кругосвет». С-Пб. «Питер». 2001
Енциклопедія
«Фрегат». С-Пб. «Питер». 1999.
Додаток
ферменти
(від лат. fermentum - закваска) (ензими), біологічні каталізатори,
присутні у всіх живих клітинах. Здійснюють перетворення речовин у
організмі, направляючи й регулюючи тим самим його обмін речовин. За хімічної
природі - білки. Ферменти мають оптимальної активністю при певному рН,
наявності необхідних коферментів і кофакторів, відсутності інгібіторів. Кожен
вид ферментів каталізує перетворення певних речовин (субстратів),
іноді лише єдиного речовини в єдиному напрямку. Тому
численні біохімічні реакції в клітинах здійснює величезне число
різних ферментів. Всі ферменти поділяються на 6 класів: оксидоредуктаз,
трансферази, гідролази, ліази, ізомерази і лігази. Багато ферменти виділені з
живих клітин та отримані в кристалічному вигляді (вперше у 1926). Ферментні
препарати застосовують в медицині, в харчовій і легкій промисловості.
Роль
ферментів в організмі
Ферменти
беруть участь у здійсненні всіх процесів обміну речовин, в реаліції
генетичної інформації. Переварювання і засвоєння харчових речовин, синтез і
розпад білків, нуклеїнових кислот, жирів, вуглеводів та інших сполук у
клітинах і тканинах всіх організмів - всі ці процеси неможливі без участі
ферментів. Будь-який прояв функцій живого організму - дихання, м'язова
скорочення, нервово-психічна діяльність, розмноження та ін - забезпечується
дією ферментів. Індивідуальні особливості клітин, що виконують
певні функції, значною мірою визначаються унікальним набором
ферментів, виробництво яких генетично запрограмовано. Відсутність навіть
одного ферменту або який-небудь його дефект можуть призвести до серйозних
негативних наслідків для організму.
Місцезнаходження
ферментів в організмі
В
клітці частина ферментів знаходиться в цитоплазмі, але в основному ферменти пов'язані з
певними клітинними структурами, де і виявляють свою дію. У ядрі,
наприклад, знаходяться ферменти, відповідальні за реплікацію - синтез ДНК
(ДНК-полімерази), за її транскрипцію - освіта РНК (РНК-полімерази). У
мітохондріях прісутствуютферменти, відповідальні за накопичення енергії, в
лізосомах - більшість гідролітичних ферментів, що беруть участь у розпаді
нуклеїнових кислот і білків.
Умови
дії ферментів
Всі
реакції з участю ферментів протікають, в основному, в нейтральній,
слабощелочной або слабокислою середовищі. Проте максимальна активність кожного
окремого ферменту виявляється при строго певних значеннях pH. Для
дії більшості ферментів теплокровних тварин найбільш сприятливою
температурою є 37-400 С. У рослин при температурі нижче 00 С дію
ферментів повністю не припиняється, хоча життєдіяльність рослин при цьому
різко знижується. Ферментативні процеси, як правило, не можуть протікати при
температурі вище 700 С, так як ферменти, як і будь-білки схильні
теплової денатурації (руйнування структури).
Перебіг
процесів за участю ферментів
Більшість
ферментів відрізняється високою специфічністю (вибірковість) дії, коли
перетворення кожного реагує речовини (субстрату) у продукт реакції
здійснюється спеціальним ферментом. При цьому дія ферменту може бути
суворо обмежене одним субстратом. Наприклад, фермент уреаза, що бере участь в
розпад сечовини до аміаку і вуглекислого газу, не реагує на подібну по
будові метілмочевіну. Багато ферменти діють на кілька споріднених за
структурі сполук або на один тип хімічного зв'язку (наприклад, що розщеплюють
фосфодіефірную зв'язок фермент фосфатази).
Фермент
здійснює свою дію через освіту фермент-субстратівного комплексу,
який потім розпадається з утворенням продуктів ферментативної реакції і
звільненням ферменту. У результаті утворення фермент-субстратного комплексу
субстрат змінює свою конфігурацію; при цьому перетворюються фермент-хімічна
зв'язок послаблюється і реакція протікає з меншою витратою початковій енерго
