Новосибірський державний педагогічний університет

Реферат по предмету

«Біохімія» на тему:

«Біохімія м'язового скорочення»

Виконав : студент 3 курсу ЄГФ відділення «Валеологія», гр. 1А

Литвиченко Е.М.

Перевірив: Сайковіч Є.Г.

м. Новосибірськ 2000

Інтерес до біохімії процесам, що відбувається в скорочуються м'язахзаснований не тільки на з'ясуванні механізмів м'язових хвороб, але і що можебути навіть більш важливим - це розкриття механізму перетворення електричноїенергії в механічну, оминаючи складні механізми тяг і передач.

Для того, щоб зрозуміти механізм і біохімічні процеси, що відбуваютьсяв скорочуються м'язах, необхідно заглянути в будову м'язового волокна.
Структурною одиницею м'язового волокна є Міофібрила - по-особливомучином організовані пучки білків, що розташовуються уздовж клітини.
Міофібрила у свою чергу побудовані з білкових ниток (філаментів) двохтипів - товстих і тонких. Основним білком товстих ниток є міозин, атонких - актин. Міозіновие і Актинові нитки - головний компонент усіхскорочувальних систем в організмі. Електронно-мікроскопічне вивченняпоказало строго впорядковане розташування міозінових і Актинові ниток вміофібрил. Функціональної одиницею міофібрили є саркомеров --ділянка міофібрили між двома Z-пластинками. Саркомеров включає в себепучок міозінових ниток, серединою зчеплених за так званою М-пластині,і що проходять між ними волокон Актинові ниток, які у свою чергуприкріплені до Z-пластин.

Рис.

Скорочення відбувається шляхом ковзання Актинові тонких і товстихміозінових ниток назустріч один одному або вдвіганія Актинові ниток міжміозіновимі у напрямі М-лінії. Максимальне вкорочення досягаєтьсятоді, коли Z-платівки, до яких прикріплені Актинові нитки,наближаються до кінців міозінових ниток. При скороченні саркомеровкоротшає на 25-50%.

саркоплазмою, що вміщає міофібрили, пронизана між ними мережеюцистерн і трубочок ЕПР, а також системоюпоперечних трубочок, які тісно контактують з ним, але не повідомляються.

Будова міозінових ниток.

Міозіновие нитки утворені білком міозином, молекула якогомістить дві ідентичні важкі поліпептидні ланцюга з молекулярною масоюблизько 200 000 і чотири легкі ланцюги (близько 20 000). Кожна важка ланцюг набільшої частини своєї довжини має конформацію (-спіралі, і обидві важкі ланцюгискручені між собою, утворюючи частину молекули у формі палички. Зпротилежних кінців кожної ланцюги приєднані по дві легкі ланцюги, разомз глобулярні формою цих кінців ланцюга вони утворюють «головки» молекул.
Паличковидну кінці молекул можуть з'єднуватися один з одним поздовжньо,утворюючи пучки, голівки молекул при цьому розташовуються назовні від пучка поспіралі. Крім того, в області М-лінії пучки з'єднуються між собою «хвісту хвіст ». Кожна міозіновая нитка містить близько 400 молекул міозину.

Рис.1 Рис.2

Будова Актинові ниток.

До складу Актинові ниток входять білки актин, тропоміозін і тропоніна.
Основу становлять молекули актину. Сам білок актин - глобулярні білок змолекулярною масою 43 000 та кулястої формою молекули. Нековалентноз'єднуючись, глобулярні актин утворює фібрилярний актин, нагадуючи поформі два скручені між собою нитки бус.

молекули актину молекули тропоніна молекули тропоміозіна

Інший білок, що входить до Актинові нитки - тропоміозін - має формупаличок, він розташовується поблизу жолобків спіральної стрічки фібрилярніактину, уздовж неї. Розмір його в довжину в 8 разів більше розміру глобулярніактину, тому одна молекула тропоміозіна контактує одразу з сімомамолекулами актину і кінцями пов'язані один з одним, утворюючи третійподовжню спірально закручену ланцюжок.

Третій білок Актинові ниток - тропоніна - складається з трьох різнихсубодиниць і має глобулярні форму. Він нековалентно пов'язаний і з актином ітропоміозіном таким чином, що на одну молекулу тропоніна припадає однамолекула тропоміозіна, крім того одна з його субодиниць містить Ca -зв'язують центри. Тонкі Актинові нитки прикріплені до Z-пластин, тежбілкових структур.

Механізм скорочення м'яза.

Скорочення м'язів є результат укорочення кожного саркомеров,максимальне укорочення саркомеров досягається тоді, коли Z-платівки, дояких прикріплені Актинові нитки, наближаються впритул до кінцівміозінових ниток.

У скорочення м'язів у Актинові і міозінових ниток свої ролі:міозіновие нитки містять активний центр для гідролізу АТФ, пристрій дляперетворення енергії АТФ у механічну енергію, пристрій для зчеплення зАктинові нитками і пристрої для сприйняття регуляторних сигналів збоку Актинові ниток, Актинові нитки мають механізм зчеплення зміозіновимі й нитками механізм регуляції скорочення та розслаблення.

Скорочення м'язи включається потенціалом дії нервового волокна, якачерез нервово-м'язовий синапс за допомогою медіатора трансформується впотенціал дії сарколемми і трубочок Т-системи. Відгалуження трубочокоточують кожну міофібрил і контактують з цистернамисаркоплазматичного ретикулуму. У цистернах в значній концентраціїміститься Ca. Потенціал дії, що надходить по трубочках, викликаєвивільнення іонів Ca2 + з цистерн саркоплазматичного ретикулуму. Іони
Ca2 + приєднуються до Сa-зв'язує субодиницею тропоніна. У присутностііонів Ca2 + на мономеру Актинові ниток відкриваються центри зв'язуванняміозінових головок, причому по всій системі тропоніна - тропоміозін - актин.
Як результат цих змін - міозіновая головка приєднується донайближчого мономер актину.

Головки міозину володіють високою спорідненістю до АТФ, так що в м'язібільшість головок містить пов'язаний АТФ. Приєднання головки міозину доактину, активує АТФ-азний центр, АТФ гідролізується, АДФ і фосфатзалишають активний центр, що призводить до зміни конформації міозину:виникає додаткову напругу, що прагне зменшити кут міжголовкою і хвостом молекули міозину, тобто нахилити голівку у напрямі М -лінії. Оскільки міозіновая головка сполучена з Актинові ниткою, то,схиляючись у бік М-лінії вона зміщує в цьому ж напрямку і Актиновінитку.

АДФ, що вивільняються з безлічі головок проходять наступнутрансформації:

2 АДФ (АТФ + АМФ

Звільнені від АТФ головки знову притягують до себе АТФ у зв'язку зйого високим спорідненість, про що вже згадувалося вище, приєднання АТФзменшує спорідненість міозіновой головки з Актинові нитками і міозинповертається в початковий стан. Далі повторюється весь цикл з самогопочатку, але оскільки в попередньому циклі Актинові нитка за рахунок свогоруху наблизила Z-платівку, то та ж сама головка міозинуприєднується вже до іншого мономер актину ближче до Z-платівці.

Сотні міозінових головок кожної міозіновой нитки працюють одночасно,втягуючи таким чином Актинові нитку.

Джерела енергії м'язового скорочення.

Скелетна м'яз, що працює з максимальною інтенсивністю, споживаєв сотні разів більше енергії, ніж що грунтується, причому перехід від стануспокою до стану максимальної роботи відбувається за частки секунди. У зв'язку зцим у м'язів зовсім по-іншому побудовано механізм зміни швидкості синтезу
АТФ в дуже широких межах.

Як уже згадувалося при м'язовому скорочення велике значення маєпроцес синтезу АТФ з АДФ, що вивільняються з міозінових головок. Цевідбувається за допомогою, що є в м'язах високоенергетичного речовиникреатинфосфату, яка утворюється з креатину та АТФ при діїкреатинкінази:

NH NH

II II

C-NH2 C-NH-PO3H2

II

N-CH3 + АТФ (N-CH3 + АДФ

II

CH2 CH2

II

COOH COOH < p> Креатин креатинфосфату

Ця реакція легко оборотна і йде анаеробно, що забезпечує швидкевключення м'язів у роботу на ранніх етапах. При продовженні навантаження рольтакого енергетичного забезпечення знижується, а на його заміну приходятьглікогенових механізми забезпечення великою кількістю АТФ.

Бібліографія:

Г. Дюга, К. Пенні «Біоорганічна хімія», М., 1983

Д. Мецлер « Біохімія », М., 1980

А. Ленінджер« Основи біохімії », М., 1985
-----------------------< br>

Дві легкі ланцюги

Дві важкі ланцюги

Зона М-лінії