Білки - це високомолекулярні сполуки, молекули яких представленідвадцятьма альфа - амінокислотами, з'єднаними пептидними зв'язками - СО - NН
-. Мономерами білків є амінокислоти. Хімічна будова білківдуже просто: вони складаються з довгих ланцюгів залишків амінокислот,з'єднаних між собою пептидними зв'язками. (-СO-NH)
Вуглець в пептидного зв'язку з'єднується з азотом. Пептидний зв'язок міжамінокислотами утворюється таким чином: від карбоксильної групивід'єднується група OH, а від аміногрупи сусідній аміногрупивід'єднується атом водню.

H 2 NC-COOH + NC-COOH = H 2 NC-CO-NO-NH-C-COOH + H 2 O При цьомуутворюється молекула води.

Білки відрізняються один від одного послідовністю 20 амінокислот в довгих ланцюгах, тому недивно, що кожен вид рослин або тварин має своїмивласними білками, специфічними для даного виду.
Складом амінокислот
Кількістю амінокислот
В даний час відомо величезна кількість білків з найрізноманітнішимивластивостями. Неодноразово робилися спроби створити класифікацію білків. Уоснові однієї з класифікацій лежить розчинність білків у різнихрозчинниках. Білки, розчинні при 50% насичення сульфату амонію, булиназвані альбумінами; білки ж, які в цьому розчині випадають в осадбули названі глобулінами.
Кислотні властивості амінокислот визначаться карбоксильної групою (-СООН),лужні - аміногрупи (-NH2). Кожна з 20 амінокислот має однаковучастина, що включає обидві ці групи (-CHNH2 - COOH), і відрізняється від будь-якоїінший особливої хімічної угрупованням R - групою, або радикалом.
Існують:

. Прості білки - що складаються з одних амінокислот. Наприклад, рослинні білки - проламіни, білки кров'яний плазми - альбуліни і глобуліни.

. Складні білки - крім амінокислот мають у своєму складі інші органічні сполуки (нуклеїнові кислоти, ліпіди, вуглеводи), сполуки фосфору, метали. Мають складні назви Нуклеопротеїни, шікопротеіди і т. д.
Найпростіша амінокислота - гліцерин NH2 - CH2 - COOH.
Але різні амінокислоти можуть містити різні радикали Молекулярнамаса білків коливається від кількох тисяч до кількох мільйонів
(більшість білків має молекулярну масу в межах десятків - сотеньтисяч).
Освіта лінійних молекул білків відбувається в результаті з'єднанняамінокислот одна з одною. Карбоксильна група однієї амінокислотизближується з аміногрупи інший, і при відщеплення молекули води міжамінокислотними залишками виникає міцна ковалентний зв'язок, що називаєтьсяпептидного.
Існує 4 структурних рівня будови білка.
1) первинна структура білка має певну послідовністьамінокислот у молекулі білка. Амінокислоти з'єднуються дру з однимміцними пептидними зв'язками.
2) Вторинна структура білка утворюється з первинної і має вигляд спіралі.
При цьому утворюється слабша воднева зв'язок.
3) Третинна структура білка має вигляд кульки-глобули. При цьому виникаєще слабша Дисульфідний зв'язок.
4) четвертинна структура білка характерна не для всіх білків. Вонавиникає в результаті з'єднання декількох молекул білка з третинноїструктурою
Під впливом різних факторів в білку спочатку руйнується дисульфіднізв'язку, потім водневі, в результаті чого третинна структураперетворюється на про вторинну, потім в первинну. Цей процес називаєтьсяденатурацією. Якщо первинна структура не пошкоджена-процес звернемо.
Процес відновлення структур білка-ренатурації.
У білків дуже складну будову і на даному етапі розвитку науки дужескладно виявити структуру молекул білків.
Перший білок, у якого була розшифрована первинна структура, бувінсулін. Це сталося в 1954 році. Для цього потрібно було близько 10 років.
Синтез білків - дуже складне завдання, і якщо її вирішити, то зростекількість ресурсів для подальшого використання їх в техніці, медициніі т.д., а також вже можливий біохімічний та синтетичний способиотримання їжі.
А.Н. Несмеянов провів широкі дослідження в галузі створеннямікробіологічної промисловості з виробництва штучних продуктівхарчування. Практичне здійснення шляхів отримання такої їжі ведеться вдвох основних напрямках. Одне з них засноване на використанні білківрослин, наприклад сої, а другий - на використанні білків продуктів,отриманих мікробіологічними шляхом з нафти.
.
Чим глибше хіміки пізнають природу і будову білкових молекул, тим більшевони переконуються у винятковому значенні одержуваних даних для розкриттятаємниці життя. Розкриття зв'язку між структурою і функцією в білковихречовинах - ось наріжний камінь, на якому покоїться проникнення внайглибшу сутність життєвих процесів, ось та основа, якапослужить в майбутньому вихідним рубежем для нового якісного стрибка врозвитку біології і медицини.
Білки входять до складу живих організмів і є основними матеріальнимиагентами, які керують всіма хімічними реакціями, що протікають ворганізмі.

Однією з найважливіших функцій білків є їхня здатність бутиЯк специфічні каталізаторів (ферментів), що володіють виключновисокої каталітичної активністю. Без участі ферментів не проходить майжежодна хімічна реакція в живому організмі. У кожній живій клітинібезперервно відбуваються сотні біохімічних реакцій. У ході цих реакцій йдутьрозпад і окислення що надходять ззовні поживних речовин. Клітка використовуєенергію, отриману внаслідок окислення поживних речовин; продукти їхрозщеплення служать для синтезу необхідних клітині органічних сполук.
Швидке протікання таких біохімічних реакцій забезпечують каталізатори
(прискорювачі реакції) - ферменти.

Майже всі ферменти є білками (але не всі білки - ферменти!). Уостанні роки стало відомо, що деякі молекули РНК мають властивостіферментів. Кожен фермент забезпечує одну або декілька реакцій одноготипу. Наприклад, жири в травному тракті (а також всередині клітини)розщеплюється спеціальним ферментом - ліпази, який не діє наполісахариди (крохмаль, глікоген) або білки. У свою чергу, фермент,розщеплює крохмаль або глікоген,-амілаза не діє на жири. Кожнамолекула ферменту здатна здійснювати від кількох тисяч до кількохмільйонів операцій у хвилину. В ході цих операцій ферментний білок невитрачається. Він з'єднується з реагують речовинами, прискорює їхперетворення і виходить з реакції незмінним.
Відомо більше 2-х тисяч ферментів, і кількість їх продовжуєзбільшуватися. Всі ферменти умовно поділені на шість груп за характеромреакцій, які вони каталізують перенос хімічних груп з однієї молекулина іншу;
Друга найважливіша функція білків полягає в тому, що вони визначаютьмеханохімічний процеси в живих організмах, у результаті якихщо надходить з їжею хімічна енергія безпосередньо перетворюється нанеобхідну для руху організму механічну енергію.
Третьою важливою функцією білків є їх використання в якостіматеріалу для побудови важливих складових частин організму, що володіютьдостатньою механічною міцністю, починаючи з напівпроникних перегородокусередині клітин, оболонок клітин та їх ядер і закінчуючи тканинами м'язів ірізних органів, шкіри, нігтів, волосся і т.д.
Ще одна функція білка - запасна. До запасних білок відносять феритин --залізо, овальбумін - білок яйця, казеїн - білок молока, зеин - білок насіннякукурудзи.

регуляторну функцію виконують білки-гормони.
Гормони - біологічно активні речовини, які впливають наобмін речовин. Багато гормонів є білками, поліпептидами абоокремими амінокислотами. Одним з найбільш відомих білків-гормонівє інсулін. Цей простий білок складається тільки з амінокислот. Вінзнижує вміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінціі м'язах, збільшує утворення жирів з вуглеводів, впливає на обмінфосфору, збагачує клітки калієм. Регуляторної функцією володіють білковігормони гіпофіза - залози внутрішньої секреції, зв'язаної з одним з відділівголовного мозку.

Білки є необхідною складовою частиною продуктів харчування. Відсутністьабо недостатня кількість їх у їжі викликає серйозні захворювання.

Білки входять до складу всіх живих організмів, але особливо важливу роль вониграють у тваринних організмах, які складаються з тих чи інших форм білків
(м'язи, покривні тканини, внутрішні органи, хрящі, кров).

Рослини синтезують білки (та їх складові частини (-амінокислоти) звуглекислого газу СО2 і води Н2О за рахунок фотосинтезу, засвоюючи іншіелементи білків (азот N, фосфор Р, сірку S, залізо Fe, магній Mg) зрозчинних солей, що знаходяться в грунті.
Тварини організми в основному отримують готові амінокислоти з їжею і на їхбазі будують білки свого організму. Ряд амінокислот (замінні амінокислоти)можуть синтезуватися безпосередньо тваринами організмами.

1. Денатурація - руйнування вторинної та третинної структури білка.
2. Якісні реакції на білок:біуретовая реакція: фіолетове фарбування при обробці солями міді влужному середовищі (дають всі білки),ксантопротеіновая реакція: жовте забарвлення при діїконцентрованої азотної кислоти, що переходить в помаранчеве під дієюаміаку (дають не всі білки),випадання чорного осаду (містить сірку) при додаванні ацетату свинцю
(II), гідроксиду натрію і нагріванні.
1. Гідроліз білків - при нагріванні в кислому або лужному розчині з утворенням амінокислот.