Амінокислоти - це клас органічних сполук, що містять одночасно карбоксильні і аміногрупи. Зазвичай амінокислоти розчинні у воді та нерозчинні в органічних розчинника. У нейтральних водних розчинах амінокислоти існують у вигляді біполярних іонів (цвіттеріонов) і ведуть себе як амфотарні з'єднання, тобто проявляються властивості та кислот, і підстав.
У природі існує понад 150 амінокислот, але тільки близько 20 найважливіших амінокислот служать мономерами для побудови білкових молекул. Порядок включення амінокислот у білки определеятся генетичним кодом.
Саме про ці 20 амінокислотах і йтиметься далі. Їх загальні властивості добре відомі і описані практично в кожному підручнику з біохімії. Однак приватні властивості, характерні тільки для тієї чи іншої амінокислоти зачіпаються мало, і саме вони будуть розглянуті. Для зручності всі дані представлені у вигляді таблиці.
Таблиця 1.
Назва амінокислоти
Роль у структурі та властивості білків
Роль у метаболізмі (замінима незамінна)

 Аланін (? - Амінопропіоновая кислота)
Бере участь у стабілізації 3-й і 4-й структури за рахунок гідрофобних взаємодій; бере участь у формуванні?-Спіралі
Замінних амінокислот.
Грає велику роль в обміні азотистих з'єднань. Вихідне з'єднання в синтезі каучуків, каротиноїдів, вуглеводів, ліпідів та ін
Аргінін (?-Аміно-?-Гуанідінвалері-
АНів кислота)
Має яскраво вираженими основними властивостями, що забезпечує основний характер білків. У білках її міститься досить багато, особливо в гістонів і протаміну клітинний ядер.
Чи здатна до утворення іонних і водневий зв'язків, стабілізують вторинну і третинну структури білка.
Ця амінокислота може синтезуватися в організмі людини, однак швидкість її синтезу, особливо при активному зростанні може бути недостатня, що призводить до необхідності введення її із зовні. Тобто аргінін знаходиться на кордоні між замінними і незамінними амінокислотами.
Бере участь у синтезі сечовини (орнітіновий цикл) та інших процесах азотистого обміну.
Аспарагін
Амід дикарбонової кислоти, має основні властивості, що робить білок некислі. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.
Замінних амінокислот.
Шляхом освіти аспаргіна з аспаргіновой кислоти в організмі зв'язується токсичний аміак. Бере участь у реакція переамінування.
Аспарагінова (аміноянтарная) кислота
З усіх природних амінокислот у неї найбільш виражені кислотні властивості, явл. важливою складовою частиною білків. Забезпечує гідрофільні властивості білків. Чи здатна утворювати іонні та водневі зв'язки.
Замінних амінокислот.
Бере участь у реакціях переамінування. Грає важливу роль в обміні азотвмісних речовин. Бере участь в освіту сечовини, піримідинових підстав.
Валін (?-Аміновалеріановая кислота,?-Аміно-?-Метілмасляная кислота)
Входить до складу практично всіх білків. Особливо багато в альбумін, казеїн, білках сполучної тканини. Надає білків гідрофобні властивості, тому що містить вуглеводневий радикал.
Незамінна амінокислота.
Служить одним з вихідних речовин при біосинтезі пантотенової кислоти (вітамін В3) і пеніциліну.
Гістидин (?-Аміно-?-Імідазолілпропіо-нова кислота)
Переважають основні властивості, міститься майже у всіх білках.
Для багатьох тварин-незамінна амінокислота. Вихідне речовина при біосинтезі гістаміну і біологічно активних пептидів м'язів - карнозіна і анзеріна.
Гліцин (амінооцтова кислота)
Бере участь в організації 3-й і 4-й структури; перешкоджає?-Спіралі; формує вигин?-Ланцюга
Замінима нейроактівная амінокислота, бере участь у синтезі глутатіону, порфірину, креатину гліколевої і гіпурової кислот, пуринових підстав.

Глутамін
Чи є постійною складовою частиною тканин тварин, особливо багато в протаміну і гістонів, тобто забезпечує основний характер білків. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.
Замінних амінокислот.
Грає важливу роль в азотисто обміні. Шляхом освіти глутаміну з глутамінової кислоти в організмі рослин і багатьох тварин знешкоджується токсичний аміак. Бере участь у біосинтезі пуринових підстав.
Глутамінова (?-Аміноглутаровая) кислота
Має слабокислими властивостями, надає білків гідрофільні властивості. Чи здатна до утворення іонних і водневих зв'язків.
Замінних амінокислот.
Грає важливу роль в обміні азотисто (перенесення аминогрупп, зв'язування токсичного для організму аміаку).
Ізолейцин (?-Аміно-?-Метілвалеріановая кислота)
Надає білків гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневого радикала.
Встановлено, що N-кінцевий ізолейцин в молекулі?-Хімотрепсіна бере участь у здійсненні каталітичного акта.
Незамінна амінокислота
При бродінні може служити джерелом сивушних масел ..
Лейцин (?-Аміноізокапроновая кислота)
У організмах - до складу всіх білків. Надає білків гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневого радикала.
Незамінна амінокислота.
При бродінні може служити джерелом сивушних масел.
Лізин
Виражені основні властивості, що обумовлює основний характер білка. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.
Незамінна амінокислота.
Метіонін (?-Аміно-?-Метілтіомасляная кислота)
Залишок метіоніну в молекулах білків, очевидно, не відіграє суттєвої функціональної ролі, зміст його в білках, як правило не великий. Однак метіонін займає ключове положення на початкових етапах біосинтезу білка, утворюючи специфічні комплекси з т-РНК і будучи ініціатором синтезу поліпептидного ланцюга.
Незамінна амінокислота.
Служить в організмі донором метильних груп при біосинтезі холіну, адреналіну і багатьох інших біологічно важливих речовин, а також джерелом сірки при біосинтезі цистеїну.



Пролін (пірролідін-2-кардоноваякіслота
Пролін впливає на характер укладання поліпептидного ланцюга білка при формуванні його третинної структури.
Замінних амінокислот.
Препарат є попередником оксипролін.
Серін (?-Аміно-?-Оксіпропіоновая кислота)
Група-ОН серину здатна брати участь в утворенні водневих зв'язків, стабілізуючи вторинну і третинну структури білка. Крім того залишок серину в поліпептидного ланцюга білка здатний вступати в реакції нуклеофільного заміщення, що приводять до утворення ковалентного проміжного з'єднання. Завдяки цьому серин входить до складу активного центру деяких ферментів.
Замінних амінокислот.
Грає важливу роль в прояв каталітичної активності багатьох ферментів розщеплюють білки. Входить до складу деяких складних ліпідів.
Тирозин (?-Аміно-парагідроксіфеніл-
пропіонова кислота)
Бере участь в утворенні водневих зв'язків.
У молекулі гемоглобіну залишок тирозину в 140 і 145 положенні забезпечує зв'язування О2.
Ковалентний модифікація тирозину в структурі білків веде до зміни їх фізіологічної активності.
Замінних амінокислот.
В організмі людини і тварин - вихідна речовина для синтезу гормонів щитовидної залози, адреналіну та ін
Треонін (?-Аміно-?-Оксимасляная кислота)
Може брати участь в утворенні водневих зв'язків.
Оксігруппа треоніну служить місцем приєднання цукрових кілець у глікопротеїдів.
Незамінна амінокислота, потреба в якій особливо висока у зростаючого організму.
Триптофан
Сприяє утворенню?-Спіралі білка, тобто формує його вторинну структуру.
 Водневий атом у азоту піррольного кільця має властивості утворювати зв'язку з плоскими молекулами, а також з групами, локалізованими всередині глобул білків.
Незамінна амінокислота.
Використовується клітинами ссавців для синтезу нікотинової кислоти
(Вітамін PP) і серотоніну, комахами - пігменту очей. При гнильних процесах в кишечнику з триптофану утворюються скатол і індол.
Фенілаланін (?-Аміно-?-Фенилпропионовой кислота)
Бере участь у формуванні вторинної структури білків.
У молекулі гемоглобіну фенольне кільце фенілаланіну забезпечує контакти з плоскою структурою гема.
Фенольна бічний ланцюг залишку фенілаланіну у ферментах і білкових субстратах бере участь у гідрофобних взаємодіях, забезпечуючи освіта фермент-субстратного комплексу.
Незамінна амінокислота.
Препарат є попередником тирозину.
Цистеїн (?-Аміно-?-Тіопропіоновая кислота)
Завдяки наявності-SH групи здатний утворювати дисульфідні містки, тим самим стабілізують вторинну і третинну структури білків.
Цистеїн важливий для прояву біологічної активності багатьох ферментів, білкових гормонів. В організмі легко перетворюється на цистин.


Список літератури

1. Березін І.В., Савін Ю.В. Основи біохімії: навчальний посібник - М: Издательство МГУ, 1990 - 254с.
2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Біологічна хімія - М: Медицина, 1998 - 704 с.
3. Біологічна хімія: практикум /. Під ред. Гонський Я.І. - Тернопіль: Укрмед книга, 2001 - 288с.
4. Біохімія: підручник/Кучеренко М.Є., Бабенюк Ю.Д.,
Васильєв О.М., Виноградова Р.П. та інші - К: Видавничо-поліграфічний центр "Київський університет", 2002 - 480с
5. Вороніна Л.М. та інші Біологічна хімія - Х: Основа; Видавництво УарФА, 1999 - 640с.