Ферменти

Ферменти - Білки, що володіють каталітичної активністю.

Ферменти є функціональними одиницями клітинного метаболізму.

Ферменти специфічні, тобто каталізують тільки певні реакції за участю специфічних субстратів.

Для роботи всіх ферментів необхідні специфічні pH, температура.

Для роботи деяких ферментів досить поліпептидного ланцюга з якої вони складаються (Рибонуклеаза підшлункової залози), для роботи інших необхідні кофактор -- неорганічні речовини (наприклад, іони Fe2 +, Mn2 +, Zn2 +), або органічні речовини - коферменти, або і те й інше.

простетичної група - коферменти міцно з'єднуються з ферментом (гем гемоглобіну).

Холофермент - Каталітично активний фермент з усіма поліпептидними ланцюгами, кофактором і коферментів.

Апофермент - Білкова частина ферменту без кофакторів і коферментів.

кофактор деяких ферментів.        

іони         

фермент             

Fe2 + або Fe3 +         

цитохромоксидази, каталази, пероксидаза             

Cu2 +         

цитохромоксидази             

Zn2 +         

ДНК-полімераза, карбоангідраза, алкогольдегідрогенази             

Mg2 +         

гексокінази, глюкозо-6-фосфатаза             

Mn2 +         

аргінази             

K +         

піруваткіназа (+ Mg2 +)             

Ni2 +         

уреаза             

Mo         

нітратредуктаза             

Se         

глутатіонпероксидази     

Класифікація ферментів.

В Відповідно до міжнародної номенклатурою всі ферменти діляться на шість класів згідно з їх функції:

1. Оксіредуктази - здійснюють перенесення електронів.

2. Трансферази - здійснюють реакції з переносом функціональних груп.

3. Гідролази - реакції гідролізу (перенесення функціональних груп на молекулу води).

4. Ліази - приєднання груп з подвійним зв'язків і зворотні реакції.

5. Ізомерази - перенесення груп усередині молекули з утворенням ізомерних форм.

6. Лігази - утворення С-С, С-S, CO та С-N зв'язків за рахунок реакцій конденсації, пов'язаних з розпадом ATP.

Кожен клас поділяється на підкласи і подподкласси позначаються цифрою через крапку.

Залежність швидкості реакції від концентрації субстрату

При підвищення концентрації субстрату швидкість реакції спочатку зростає лінійно, потім виходить на плато.

Максимальна швидкість настає коли субстрату занадто багато і фермент не встигає з ним впоратися. Максимальна швидкість недосяжна, тому використовують величину рівну половині максимальної швидкості. Концентрація субстрату при якій початкова швидкість дорівнює половині від максимальної називається константою Міхаеліса.

Константи Міхаеліса деяких ферментів        

фермент         

субстрат         

Км, мМ             

каталаза         

H2O2         

25             

гексокінази         

ATP         

0,4             

D-глюкоза         

0,05             

D-фруктоза         

1,5             

карбоангідраза         

HCO3-         

9             

хімотрипсин         

глиця-тирозин-гліцин         

108             

N-бензоілтірозінамід         

2,5             

b-галактозидаза         

D-лактоза         

4,0             

треоніндегідратаза         

L-треонін         

5,0     

Список літератури

Для підготовки даної роботи були використані матеріали з сайту http://www.cellbiol.ru/